kolagen- zwierzęce strukturalne białko fibrylarne, występujące pozakomórkowo, nadające elastyczność tkance łącznej. Jest specyficzne pod wieloma względami. Łańcuch k. jest zbudowany z ok. 1000 reszt aminokwasów, połączonych według schematu (glicyna-X-Y)n , gdzie aminokwas X jest często proliną, Y- często hydroksyproliną, która poza k. występuje tylko w nielicznych białkach strukturalnych roślinl. Pojedyńczy łańcuch k. ma postać bardzo wydłużonego heliksu, odmiennego od typowego α-heliksu. Trzy łańcuchy k. owijają się wokół siebie, tworząc cząsteczkę tropokolagenu. Łańcuchy k. w obrębie cząsteczki tropokolagenu i poszczególne cząsteczki tropokolagenu są połączone ze sobą poprzecznymi wiązaniami kowalencyjnymi, w których uczestniczy utleniona pochodna lizyny. Budowa ta nadaje k. niezwykłą wytrzymałość. Proces tworzenia wiązań kowalencyjnych między łańcuchami tropokolagenu zachodzi powoli przez całe życie osobnika i prowadzi w końcu do utraty elastyczności tkanki łącznej. Utlenianie proliny do hydroksyproliny jest modyfikacją postsyntetyczną katalizowaną przez enzym, którego koenzymem jest kwas askorbinowy (→ witamina C). Niedobór witaminy C prowadzi do zaburzeń w syntezie k., znanych jako szkorbut. Kolagen jest syntezowany w fibroblastach i wydzielany poza komórkę. Stanowi ok. 30 procent wszystkich białek w ciele zwierzęcia. Występuje głównie w skórze, ścianach naczyń krwionośnych, ścięgnach, chrząstce, kościach. Jest glikoproteiną; reszty cukrowe są przyłączone do pochodnej lizyny - hydroksylizyny. Pod wpływem gotowania przechodzi w postać rozpuszczalną w wodzie - żelatynę. Proces garbowania skóry prowadzi do powstania dodatkowych połączeń między łańcuchami tropokolagenu.

źródło: "Słownik Szkolny Biochemia" Jank Fronk, Jakub Ząbek, WSiP Warszawa 1995